E-Locus - Ιδρυματικό Καταθετήριο Πανεπιστημίου Κρήτης

Αρχική Συλλογές Σχολή/Τμήμα Σχολή Θετικών και Τεχνολογικών Επιστημών Τμήμα Βιολογίας Διδακτορικές διατριβές

Διδακτορικές διατριβές

Εντολή Αναζήτησης : Συγγραφέας="Κωτάκης" Και Συγγραφέας="Χρήστος"

Τρέχουσα Εγγραφή: 48 από 336

[Προσθήκη στο καλάθι]

Κωδικός Πόρου

000424544

Τίτλος

Σχέσεις αλληλουχίας - δομής πρωτεϊνών μέσω μελέτης αντίστροφων αλληλουχιών

Άλλος τίτλος

Investigation of the relationship between sequence and structure in proteins: studies of inverse amino acid sequences

Συγγραφέας

Κεφάλα, Αικατερίνη

Σύμβουλος διατριβής

Κοκκινίδης, Μιχαήλ

Περίληψη

Η τρισδιάστατη δομή μιας πρωτεΐνης είναι άμεσα συνδεδεμένη με τη λειτουργία της και για αρκετά χρόνια επικρατούσε η άποψη ότι μια πλήρως αναδιπλωμένη δομή είναι προαπαιτούμενο για να είναι μια πρωτεΐνη λειτουργική. Όμως τις τελευταίες δεκαετίες με την ανάπτυξη σημαντικών τεχνικών που έχουν αναπτυχθεί, έχουν προσδιοριστεί πιο ολοκληρωμένα οι καταστάσεις στις οποίες υπάρχουν οι πρωτεΐνες στη φύση, κι αυτές είναι 4: η folded/structured (διπλωμένη μορφή), η unfolded/unstructured (αποδιεταγμένη μορφή), η molten globule (κατάσταση εύπλαστης σφαίρας), και η intrinsically disordered κατάσταση. Και οι τέσσερις καταστάσεις είναι καθοριστικές για τη λειτουργία των πρωτεϊνικών μορίων. Η πληροφορία για το πώς μια πολυπεπτιδική αλυσίδα θα αναδιπλωθεί κωδικοποιείται από την αμινοξική της αλληλουχία. Ενώ ο γενετικός κώδικας καθορίζεται από συγκεκριμένους κανόνες, σύμφωνα με τους οποίους καταλήγουμε στην πολυπεπτιδική αλυσίδα, ο κώδικας που καθορίζει την αναδίπλωση των πρωτεϊνών με βάση την αλληλουχία τους, χαρακτηρίζεται από τεράστια πολυπλοκότητα. Δεδομένης της αξιοσημείωτης σχέσης μεταξύ δομής και λειτουργίας μιας πρωτεΐνης, είναι σημαντικό να κατανοήσουμε τους παράγοντες που καθορίζουν το μονοπάτι αναδίπλωσης των πρωτεϊνικών μορίων, καθώς και τις καταστάσεις αναδίπλωσής τους. Το πρόβλημα της αναδίπλωσης των πρωτεϊνών αποτελεί πεδίο έρευνας εδώ και πολλές δεκαετίες, με πολλές μελέτες να διερευνούν τη σχέση μεταξύ αμινοξικής αλληλουχίας και δομής μέσω σημειακών ή μικρής έκτασης μεταλλάξεων. Στην παρούσα εργασία ο βασικός στόχος είναι να προσεγγίσουμε το πρόβλημα αυτό ερευνώντας την πιο ακραία περίπτωση απόστασης μεταξύ δυο αλληλουχιών, όσον αφορά την ομοιότητά τους, αντιστρέφοντας την αμινοξική αλληλουχία. Με τον παραπάνω τρόπο διερευνούμε το πόσο ανόμοιες μπορεί να είναι δυο αλληλουχίες και να καταλήγουν σε παρόμοια δομή, καθώς και τις καταστάσεις αναδίπλωσης, των ξένων αυτών για τη φύση, αλληλουχιών. Προκειμένου να διερευνηθούν τα παραπάνω χρησιμοποιήθηκε η πρωτεΐνη Rop, της οποίας η δομή αποτελεί ένα από τα πιο συχνά δομικά μοτίβα, το 4-α-ελικοειδές δεμάτιο. Με βάση τη φυσική πρωτεΐνη Rop καθώς και ένα μετάλλαγμα αυτής, την πρωτεΐνη RM6, δημιουργήθηκαν και μελετήθηκαν οι αντίστροφες αλληλουχίες των δυο παραπάνω, οι rRop και η rRM6. Με τη χρήση βιοφυσικών τεχνικών και τεχνικών δομικής βιολογίας, όπως η χρωματογραφία μοριακής διήθησης, ο κυκλικός διχρωισμός, η περίθλαση ακτίνων Χ υπό μικρές γωνίες και η κρυσταλλογραφία, χαρακτηρίστηκε το μονοπάτι αναδίπλωσης της κάθε μιας και συγκρίθηκε με αυτό των πρωτότυπων αλληλουχιών. Τέλος, κατά την παραγωγή του δεύτερου μεταλλάγματος (rRM6) παρατηρήθηκε ο σχηματισμός υδρογέλης, υλικό πολύ σημαντικό λόγω των πολλαπλών βιολογικών εφαρμογών του.

Φυσική περιγραφή

112 σ. : πίν., σχήμ., εικ.(μερ. εγχρ.) ; 30 εκ.

Γλώσσα

Ελληνικά

Θέμα

Protein folding

Reverse sequences

Αναδίπλωση πρωτεϊνών

Αντίστροφες αλληλουχίες

Ημερομηνία έκδοσης

2019-11-29

Συλλογή