Your browser does not support JavaScript!

Αρχική    Συλλογές    Τύπος Εργασίας    Διδακτορικές διατριβές  

Διδακτορικές διατριβές

Εντολή Αναζήτησης : Συγγραφέας="Γκίκας"  Και Συγγραφέας="Αχιλλέας"

Τρέχουσα Εγγραφή: 10 από 2004

Πίσω στα Αποτελέσματα Προηγούμενη σελίδα
Επόμενη σελίδα
Προσθήκη στο καλάθι
[Προσθήκη στο καλάθι]
Κωδικός Πόρου 000424544
Τίτλος Σχέσεις αλληλουχίας - δομής πρωτεϊνών μέσω μελέτης αντίστροφων αλληλουχιών
Άλλος τίτλος Investigation of the relationship between sequence and structure in proteins: studies of inverse amino acid sequences
Συγγραφέας Κεφάλα, Αικατερίνη
Σύμβουλος διατριβής Κοκκινίδης, Μιχαήλ
Περίληψη Η τρισδιάστατη δομή μιας πρωτεΐνης είναι άμεσα συνδεδεμένη με τη λειτουργία της και για αρκετά χρόνια επικρατούσε η άποψη ότι μια πλήρως αναδιπλωμένη δομή είναι προαπαιτούμενο για να είναι μια πρωτεΐνη λειτουργική. Όμως τις τελευταίες δεκαετίες με την ανάπτυξη σημαντικών τεχνικών που έχουν αναπτυχθεί, έχουν προσδιοριστεί πιο ολοκληρωμένα οι καταστάσεις στις οποίες υπάρχουν οι πρωτεΐνες στη φύση, κι αυτές είναι 4: η folded/structured (διπλωμένη μορφή), η unfolded/unstructured (αποδιεταγμένη μορφή), η molten globule (κατάσταση εύπλαστης σφαίρας), και η intrinsically disordered κατάσταση. Και οι τέσσερις καταστάσεις είναι καθοριστικές για τη λειτουργία των πρωτεϊνικών μορίων. Η πληροφορία για το πώς μια πολυπεπτιδική αλυσίδα θα αναδιπλωθεί κωδικοποιείται από την αμινοξική της αλληλουχία. Ενώ ο γενετικός κώδικας καθορίζεται από συγκεκριμένους κανόνες, σύμφωνα με τους οποίους καταλήγουμε στην πολυπεπτιδική αλυσίδα, ο κώδικας που καθορίζει την αναδίπλωση των πρωτεϊνών με βάση την αλληλουχία τους, χαρακτηρίζεται από τεράστια πολυπλοκότητα. Δεδομένης της αξιοσημείωτης σχέσης μεταξύ δομής και λειτουργίας μιας πρωτεΐνης, είναι σημαντικό να κατανοήσουμε τους παράγοντες που καθορίζουν το μονοπάτι αναδίπλωσης των πρωτεϊνικών μορίων, καθώς και τις καταστάσεις αναδίπλωσής τους. Το πρόβλημα της αναδίπλωσης των πρωτεϊνών αποτελεί πεδίο έρευνας εδώ και πολλές δεκαετίες, με πολλές μελέτες να διερευνούν τη σχέση μεταξύ αμινοξικής αλληλουχίας και δομής μέσω σημειακών ή μικρής έκτασης μεταλλάξεων. Στην παρούσα εργασία ο βασικός στόχος είναι να προσεγγίσουμε το πρόβλημα αυτό ερευνώντας την πιο ακραία περίπτωση απόστασης μεταξύ δυο αλληλουχιών, όσον αφορά την ομοιότητά τους, αντιστρέφοντας την αμινοξική αλληλουχία. Με τον παραπάνω τρόπο διερευνούμε το πόσο ανόμοιες μπορεί να είναι δυο αλληλουχίες και να καταλήγουν σε παρόμοια δομή, καθώς και τις καταστάσεις αναδίπλωσης, των ξένων αυτών για τη φύση, αλληλουχιών. Προκειμένου να διερευνηθούν τα παραπάνω χρησιμοποιήθηκε η πρωτεΐνη Rop, της οποίας η δομή αποτελεί ένα από τα πιο συχνά δομικά μοτίβα, το 4-α-ελικοειδές δεμάτιο. Με βάση τη φυσική πρωτεΐνη Rop καθώς και ένα μετάλλαγμα αυτής, την πρωτεΐνη RM6, δημιουργήθηκαν και μελετήθηκαν οι αντίστροφες αλληλουχίες των δυο παραπάνω, οι rRop και η rRM6. Με τη χρήση βιοφυσικών τεχνικών και τεχνικών δομικής βιολογίας, όπως η χρωματογραφία μοριακής διήθησης, ο κυκλικός διχρωισμός, η περίθλαση ακτίνων Χ υπό μικρές γωνίες και η κρυσταλλογραφία, χαρακτηρίστηκε το μονοπάτι αναδίπλωσης της κάθε μιας και συγκρίθηκε με αυτό των πρωτότυπων αλληλουχιών. Τέλος, κατά την παραγωγή του δεύτερου μεταλλάγματος (rRM6) παρατηρήθηκε ο σχηματισμός υδρογέλης, υλικό πολύ σημαντικό λόγω των πολλαπλών βιολογικών εφαρμογών του.
Φυσική περιγραφή 112 σ. : πίν., σχήμ., εικ.(μερ. εγχρ.) ; 30 εκ.
Γλώσσα Ελληνικά
Θέμα Protein folding
Reverse sequences
Αναδίπλωση πρωτεϊνών
Αντίστροφες αλληλουχίες
Ημερομηνία έκδοσης 2019-11-29
Συλλογή   Σχολή/Τμήμα--Σχολή Θετικών και Τεχνολογικών Επιστημών--Τμήμα Βιολογίας--Διδακτορικές διατριβές
  Τύπος Εργασίας--Διδακτορικές διατριβές
Μόνιμη Σύνδεση https://elocus.lib.uoc.gr//dlib/5/6/0/metadata-dlib-1567786040-241724-5127.tkl Bookmark and Share
Εμφανίσεις 2

Ψηφιακά τεκμήρια
No preview available

Δεν έχετε δικαιώματα για να δείτε το έγγραφο.
Δεν θα είναι διαθέσιμο έως: 2020-11-29