Αποτελέσματα - Λεπτομέρειες
Εντολή Αναζήτησης : Συγγραφέας="Αμπράζη"
Και Συγγραφέας="Μαρία"
Τρέχουσα Εγγραφή: 2 από 2
|
|
| Κωδικός Πόρου |
000326871 |
| Τίτλος |
Χρήση της πρωτεΐνης Rop ως νέο βιοϋλικό και δομική ανάλυση της RopPG με στόχο την κατανόηση σχέσεων δομής-αλληλουχίας |
|
Συγγραφέας
|
Αμπράζη, Μαρία
|
|
Σύμβουλος διατριβής
|
Κοκκινίδης, Μιχαήλ
|
| Περίληψη |
Στον τομέα της νανο-τεχνολογίας, το πεδίο της τεχνολογίας υλικών είναι ραγδαίως αναπτυσσόμενο. Για την εξέλιξή του είναι απαραίτητη η καλύτερη κατανόηση του μηχανισμού της αναδίπλωσης πρωτεϊνών. Η Rop είναι μία πρωτεΐνη που έχει χρησιμοποιηθεί κατά κόρον προς λύση του προβλήματος της «αναδίπλωσης των πρωτεϊνών». Είναι ένα παράδειγμα ομοδιμερούς, αντιπαράλληλου, 4-α-ελικοειδούς δεματίου και, φυσιολογικά, συμμετέχει στο μηχανισμό ελέγχου του αριθμού των αντιγράφων των πλασμιδίων της ColE1 οικογένειας, του E.coli. Όπως όλα τα α-ελικοειδή δεμάτια, εμφανίζει την «περιοδικότητα της επτάδας» στην αλληλουχία της, η οποία διαταράσσεται στην περιοχή της στροφής, που αποτελείται από τρία αμινοξέα. Ποικίλες μελέτες έχουν αποδώσει δευτερεύοντες ή περισσότερο πρωταρχικούς ρόλους στη στροφή, σε ό,τι αφορά στην αναδίπλωση και σταθερότητα των πρωτεϊνών. Ωστόσο, ο ρόλος τους σε αυτή τη διαδικασία παραμένει ακόμα αδιευκρίνιστος.
Ένα από τα μεταλλάγματα της Rop, που έδωσε αρκετά στοιχεία όσον αφορά αυτό τον προβληματισμό ήταν το Rop A31P, στο οποίο με τη σημειακή μετάλλαξη ενός μόνο αμινοξέος της στροφής, άλλαξε δραματικά η διαμόρφωση της πρωτεΐνης. Στην παρούσα εργασία έγινε μία προσπάθεια περαιτέρω διαφώτισης αυτού του ρόλου με το σχεδιασμό του μεταλλάγματος Rop D30P/A31G.
Η πρωτεΐνη μελετήθηκε ως προς τις φασματοσκοπικές και θερμοδυναμικές της ιδιότητες και κατέστη δυνατή η κρυστάλλωση και η λύση της δομής της. Τα αποτελέσματα της εργασίας δείχνουν ότι το μετάλλαγμα αυτό έχει παρόμοια δομή με αυτή της wt Rop και όχι με την Α31Ρ.
Συμπερασματικά, η προλίνη είναι ένα κρίσιμο αμινοξύ αλλά μόνο στη θέση 31 (Α31Ρ) ενώ η γλυκίνη στη θέση 31 πιθανότατα οδηγεί την πρωτεΐνη σε μία λιγότερο θερμοσταθερή δομή λόγω των πιο χαλαρών δεσμών που δημιουργεί με τα γειτονικά της αμινοξέα. Επιβεβαιώνεται, λοιπόν, η σημασία των καταλοίπων της στροφής στην επιλογή του μονοπατιού αναδίπλωσης της πρωτεΐνης και επισημαίνεται πως ο ρόλος της στροφής εξαρτάται από την αλληλουχία σε αυτή την περιοχή.
Στην παρούσα εργασία, έγινε επίσης μία προσπάθεια δημιουργίας μεταλλαγμάτων της Rop που θα είναι κατάλληλα να χρησιμοποιηθούν ως δομικοί λίθοι για τη δημιουργία νανο-δομών – βιοϋλικών. Τα πρώτα στοιχεία από έναν καθαρισμό μικρής κλίμακας αυτών των μεταλλαγμάτων, δείχνουν ότι οι πρωτεΐνες αυτές είναι διαλυτές. Ένας καθαρισμός σε μεγάλη κλίμακα, με τη χρήση της χρωματογραφίας μοριακής διήθησης θα δώσει περισσότερα στοιχεία για τον ολιγομερισμό τους. Τέλος, η ηλεκτρονική μικροσκοπία και η φασματοσκοπία κυκλικού διχρωισμού θα διαφωτίσουν τη πιθανή τους αυτό-συγκρότηση σε σχέση με την αλλαγή διαφόρων συνθηκών, όπως το pH και ο χρόνος.
|
| Φυσική περιγραφή |
61 σ. : εικ. ; 30 εκ. |
| Γλώσσα |
Ελληνικά |
| Ημερομηνία έκδοσης |
2007-11-28 |
| Συλλογή
|
Σχολή/Τμήμα--Σχολή Θετικών και Τεχνολογικών Επιστημών--Τμήμα Βιολογίας--Μεταπτυχιακές εργασίες ειδίκευσης
|
|
|
Τύπος Εργασίας--Μεταπτυχιακές εργασίες ειδίκευσης
|
| Μόνιμη Σύνδεση |
https://elocus.lib.uoc.gr//dlib/f/4/8/metadata-dlib-user1215504541-32754.tkl
|
| Εμφανίσεις |
268 |
Αναζήτηση
