E-Locus - Ιδρυματικό Καταθετήριο Πανεπιστημίου Κρήτης

Αρχική Αναζήτηση

Αποτελέσματα - Λεπτομέρειες

Εντολή Αναζήτησης : Συγγραφέας="Τάρτας" Και Συγγραφέας="Αθανάσιος"

Τρέχουσα Εγγραφή: 1 από 1

[Προσθήκη στο καλάθι]

Κωδικός Πόρου

uch.biology.msc//1998tartas

Τίτλος

Συγκριτική Μελέτη τής Δομής των Βακτηριακών, Εξωπλασματικών Πρωτεϊνών Δέσμευσης Ουσιών

Συγγραφέας

Τάρτας, Αθανάσιος

Σύμβουλος διατριβής

Κοκκινίδης, Μιχαήλ

Περίληψη

Η δομή δεκαεννέα βακτηριακών, περιπλασμικών πρωτεϊνών δέσμευσης ουσιών εξετάστηκε σε όλες τις δια-μορ-φώ-σεις τους για τις οποίες υπήρχαν στοιχεία και μεταξύ τους πραγματοποιήθηκαν συγκρίσεις. Ολες οι πρωτεϊνες αποτελούνται από μία πολυπεπτιδική αλυσίδα και προκύπτουν από πρόδρομα, πρωτεϊ-νικά μόρια μετά από τήν αποκοπή από αυτά, τού πεπτιδίου οδηγού. Με βάση το μέγεθός τους, οι πρωτεϊ-νες μπορούν να ταξινομηθούν σε τρεις κατηγορίες. Οι πρωτεϊνες είναι δίλοβες, με κάθε λοβό να αποτελεί ένα domain, το οποίο στις πρωτεϊνες ArgT, Dgal, MalE, DppA και OppA μπορεί να χαρακτηριστεί επίσης στερεό σώμα. Οι δύο λοβοί μπορούν να πλησι-ά-ζουν και να απομακρύνονται μεταξύ τους προκειμένου να συλλαμβάνουν και να ελευθερώνουν το ligand' οι δύο αντίστοιχες διαμορφώσεις τής πρωτεϊνης χαρακτηρίζονται ανοικτή και κλειστή. Στις μικρές, στις μεσαίες και στο δεύτερο domain των μεγάλων πρωτεϊνών, η αρχιτεκτονική που ακολου-θεί-ται είναι η α/β/α σάντουιτς. Στο πρώτο domain των μεγάλων πρωτεϊνών υπάρχει το α/β/α σάντουιτς και επιπλέον μία ακόμα β-πτυχωτή επιφάνεια και ένα στρώμα ελίκων. Μεταξύ των πρωτεϊνών ArgT, GlnH, HisJ, DppA και OppA υπάρχουν εκτεταμένες τοπολογικές αντι-στοι-χίες ιδιαίτερα σε ότι αφορά την κύρια β-πτυχωτή επιφάνεια των domains και ακόμα μεγάλες ομοιό-τη-τες στη συνδεσμολογία των δευτεροταγών στοιχείων. Οι ομοιότητες αυτές δηλώνουν πιθανόν εξελι-κτική συγγένεια των πρωτεϊνών. Στις πρωτεΐνες που είναι γνωστές η ανοικτή και η κλειστή διαμόρφωση, η δομή των domains εμφανίζεται ελάχι-στα διαφορετική μεταξύ των δύο διαμορφώσεων. Στις πρωτεϊνες που είναι γνωστές δύο ή περισσό-τε-ρες κλειστές διαμορφώσεις (με διαφορετικά ligands δεσμευμένα), οι δομικές διαφορές μεταξύ τους είναι περίπου αμελητέες. Οι σχετικές θέσεις των ατόμων Cα των αμινοξικών καταλοίπων κάθε domain που δομούν την επιφάνεια επαφής με το άλλο domain παρουσιάζονται σχετικά σταθερές. Ακόμα σταθερότερες είναι οι σχετικές θέσεις των ατόμων Cα των καταλοίπων τής περιοχής δέσμευσης τού ligand. Στις πρωτεΐνες που είναι γνωστή η κλειστή διαμόρφωση, το ligand κάνει επαφές κυρίως με υδρόφιλα αμι-νο-ξικά κατάλοιπα σχηματίζοντας πολλούς δεσμούς υδρογόνου. Τα ίδια περίπου κατάλοιπα συμμετέ-χουν στη δέσμευση όλων των ligands που δεσμεύει η κάθε πρωτεϊνη. Τα domains των πρωτεϊνών συνδέονται με δύο ή τρία τμήματα τής πολυπεπτιδικής αλυσίδας. Τα δύο από αυτά είναι μικρού μήκους (δύο έως πέντε αμινοξικά κατάλοιπα), βρίσκονται κοντά και περίπου παράλ-ληλα μεταξύ τους και συνήθως έχουν διαμόρφωση β-κλώνου που αποτελεί τη συνέχεια β-κλώνων των domains και συνδέονται με υδρογονικούς δεσμούς. Η τρίτη συνδετική αλυσίδα είναι συνήθως πιο ανε-ξάρ-τητη και μεγαλύτερου μήκους. Συχνά στις συνδετικές αλυσίδες ή στα γειτονικά προς αυτές αμινο-ξικά κατάλοιπα, υπάρχουν κατάλοιπα γλυκίνης, τα οποία αναμένεται ότι εξυπηρετούν την κάμψη των συν-δετ-ι-κών αλυσίδων και κατ' επέκταση την κίνηση των domains.

Φυσική περιγραφή

108 σ. : εικ. ; 30 εκ.

Γλώσσα

Ελληνικά

Ημερομηνία έκδοσης

1998-11-19

Ημερομηνία διάθεσης

1998-11-10

Συλλογή

Σχολή/Τμήμα--Σχολή Θετικών και Τεχνολογικών Επιστημών--Τμήμα Βιολογίας--Μεταπτυχιακές εργασίες ειδίκευσης

Τύπος Εργασίας--Μεταπτυχιακές εργασίες ειδίκευσης

Μόνιμη Σύνδεση