Περίληψη |
Η εργασία αυτή αφορά το 4-α-ελικοειδές δομικό μοτίβο των πρωτεϊνών. Προσδιορίσθηκαν οι κατανομές των c1, c2 δίεδρων γωνιών των καταλοίπων στα 4-α-ελικοειδή δεμάτια και συγκρίθηκαν με αυτές που παρατηρούνται στο σύνολο των σφαιρικών πρωτεϊνών. Από την ανάλυση αυτή φάνηκε ότι: (i) Oι διαμορφώσεις των πλευρικών ομάδων στο μοτίβο περιορίζονται σε ένα υποσύνολο των διαμορφώσεων που παρατηρούνται για το σύνολο των σφαιρικών πρωτεϊνών. (ii) Για τη Tyr υπάρχει η ένδειξη ότι σχηματίζει μια εντελώς νέα συνάθροιση στο χώρο των c1, c2 γωνιών. (iii) Παρατηρήθηκε διαφοροποίηση στις κατανομές διαμόρφωσης των πλευρικών ομάδων, τουλάχιστον της Tyr και της Ile ανάλογα με τη θέση που κατέχουν στο μοτίβο. Τέλος, βρέθηκε θετική συσχέτιση ανάμεσα στις συχνότερες, φυσικές μεταλλάξεις των 4-α-ελικοειδών δεματιών και στις προτιμούμενες διαμορφώσεις των αμινοξέων που συμμετέχουν σε αυτές. Η πρωτεϊνη RM6 (μετάλλαξη που προήλθε από απαλοιφή πέντε αμινοξέων στο βρόχο της 4-α-ελικοειδούς Rop) κρυσταλλώθηκε και έγινε συλλογή κρυσταλλογραφικών δεδομένων σε διακριτικότητα 2.0A. Με τα δεδομένα αυτά, που ήταν καλύτερα από τα μέχρι τότε διαθέσιμα στα 2.3A , υπολογίσθηκε χάρτης ηλεκτρονικής πυκνότητας και έγινε σημαντική βελτίωση το υπάρχοντος ατομικού μοντέλου της πρωτεϊνης. Στην προσπάθεια βελτίωσης των συνθηκών κρυστάλλωσης της RΜ7 (μετάλλαξη που προήλθε από την εισαγωγή δύο καταλοίπων στο βρόχο της Rop) κρυσταλλώθηκε η πρωτεϊνη XP. Για την πρωτεϊνη αυτή προσδιορίσαμε το μοριακό της βάρος (18.482Da), ενώ βρίσκονται σε εξέλιξη πειράματα για την ταυτοποίησή της.
|